Glutamin

Szerkezeti képlet
Az L- glutamin, a természetben előforduló enantiomer szerkezete
Tábornok
Vezetéknév	Glutamin
más nevek	2-amino-4-karbamoil-butánsav 2-amino-4-karbamoil-vajsav Glutaminsav-5-amid Rövidítések: Gln ( hárombetűs kód ) Q ( egybetűs kód ) GLUTAMIN ( INCI )
Molekulaképlet	C 5 H 10 N 2 O 3
Rövid leírás	színtelen és szagtalan szilárd anyag
Külső azonosítók / adatbázisok
CAS-szám 56-85-9 ( L - enantiomer ) 5959-95-5 ( D- enantiomer) 6899-04-3 (nem specifikált) EK-szám 200-292-1 ECHA információs kártya 100 000 266 PubChem 5961 ChemSpider 5746 DrugBank DB00130 Wikidata Q181619
tulajdonságait
Moláris tömeg	146,15 g mol −1
Fizikai állapot	határozottan
Olvadáspont	(Bomlás) 185-186 ° C
p K s érték	p K S, COOH = 2,18 (25 ° C) p K S, NH 3 + = 9,00 (25 ° C)
oldhatóság	vízben oldható: 26 g l –1 (18 ° C)  metanolban, benzolban és kloroformban oldhatatlan
biztonsági utasítások
GHS veszélyjelzés nincs GHS piktogram H és P mondatok H: nincsenek H-mondatok P: nincs P-mondat
Toxikológiai adatok	7500 mg kg −1 ( LD 50 ,  patkány ,  orális )
Lehetőség szerint és szokás szerint SI egységeket használnak. Eltérő rendelkezés hiányában a megadott adatok a standard feltételekre vonatkoznak .

Glutamin egy proteinogén , nem lényeges a humán α - aminosavat és képviseli a γ-mono -amidot a L - glutaminsav . Alkotják a hárombetűs kóddal jelentése a Gln és az egybetűs kódot , mint Q , ill. Az anyagcsere az L -glutamine univerzális amino - donor . A vérplazmában a glutamin 20% -ban található meg, mint a szabad aminosavak készletének fő alkotóeleme. A hiper katabolikus és hiper metabolikus betegségek, például. B. A műtétek, súlyos sérülések, égési sérülések és fertőzések után mindig kifejezett glutamin-kimerülés figyelhető meg. A glutamin az mRNS- t kódoló bázis triplett CAG vagy CAA .

Enantiomerek

A glutaminnak van egy sztereocentruma, ezért két királis enantiomer van . A fehérjék, mellett más aminosavak, csak L- glutamin [szinonimája: ( S ) -glutamine] fordul elő peptid- kötött. D- glutamin [szinonimája: ( R ) -glutamine], amely nem fordul elő a fehérjékben, van egy tükörképe e . A racém DL- glutamin [szinonimák: ( RS ) -glutamin és (±) -glutamin] kevéssé fontos.

Valahányszor a „glutamint” említik ebben a szövegben vagy a tudományos szakirodalomban további név ( leíró ) nélkül, L- glutamint jelentenek.

A glutamin enantiomerjei
Vezetéknév	L- glutamin	D- glutamin
más nevek	( S ) -glutamin	( R ) -glutamin
Szerkezeti képlet
CAS-szám	56-85-9	5959-95-5
	6899-04-3 (nem specifikált)
EK-szám	200-292-1	673-968-0
	230-006-0 (nem specifikált)
ECHA információs kártya	100 000 266	100.199.389
	100.027.278 (nem specifikált)
PubChem	5961	145815
	738 (nem specifikált)
DrugBank	DB00130	DB02174
	- (racemát)
FL szám	17.007	-
Wikidata	Q181619	Q27102193
	Q27103623 (nem specifikált)

Esemény

A glutamin átlagosan 3,9% -ban fordul elő - kötődik a fehérjékhez ; Az aminosav is gyakran megtalálható szabad formában az összes növények, állatok, gombák és baktériumok, mint a központi metabolit az anyagcseréjét minden élőlény.

Magas glutamintartalmú ételek vannak?

Ezek az ételek szinte kizárólag kémiailag kötött L- glutamint tartalmaznak fehérjekomponensként, de nem tartalmaznak szabad L- glutamint.

történelem

Az L- glutamint először 1877-ben írták le. Az egyik doktoranduszával Ernst Schulze arra a következtetésre jutott, hogy a cékla glutaminsav amidként van jelen, amelyet glutaminnak neveznek (analóg az aszparaginnal és az aszparaginsavval ). Röviddel ezután Ernst Schulze megvizsgálta ezeket a kapcsolatokat a sütőtök palántáiban, és ugyanarra a következtetésre jutott. A glutaminsav / glutamin szerkezetének tisztázását 1872-ben már Wilhelm Dittmar német kémikus végezte . Abban az időben Dittmar a bonn- poppelsdorfi mezőgazdasági vegyipari kutatóintézetben dolgozott Heinrich Ritthausen vezetésével , aki már 1866-ban felfedezte a glutaminsavat.

tulajdonságait

A színtelen, kristályos glutamin oldhatatlan alkoholokban , benzolban és kloroformban . Másrészt mérsékelten oldódik vízben (100 g / l 40 ° C-on).

• Van der Waals kötet : 114
• A lipidek oldhatósága : LogP = −3,5

L-glutamin (balra) vagy D-glutaminra (jobbra)

Glutamin elsősorban jelen, „belső só” vagy zwitterion , a kialakulását, amely lehet az a tény magyarázza, hogy a proton a karboxil -csoport vándorol a magányos elektronpár a nitrogénatomon az aminocsoport .

Az ikerion nem vándorol az elektromos mezőben, mert egészében nincs töltve. Szigorúan véve ez a helyzet az izoelektromos ponton (egy bizonyos pH-érték mellett), amelynél az ikerionnak is a legalacsonyabb a vízben való oldhatósága. A izoelektromos pont 5.65.

Gyártás

Az L- glutamint ipari méretekben fermentációval állítják elő.

biokémia

A bioszintézist és a szerkezeti képleteket lásd a webhivatkozások szakaszban.

L -glutamine állítanak elő L - glutaminsav által glutamin szintetáz . Itt adenozin-trifoszfátot (ATP) fogyasztanak. A szervezetben az L- glutamin három reakció lépésben szukcinátra bontható.

Funkciók

20% -os aránya mellett a glutamin a vérplazmában található szabad aminosavak készletének fő alkotóeleme (400–600 µmol / l). A glutamin a legnagyobb koncentrációban az izomsejtekben található meg (kb. 35 mmol / l), amelyek szintén főleg szintetizálják. Többek között felelős a vízben való visszatartásért a sejtben, és a fizikai erőfeszítések során megnöveli a sejtek térfogatát, amelyet anabolikus jelnek kell tekinteni, amely támogatja a proliferációt . Ez azt jelenti, hogy elősegítik a fehérje és a glikogén képződését.

A hiperkatabolikus és hipermetabolikus állapotok a glutamin jelentős csökkenésével járnak a vérben és az izmokban, a glutamin szintézisének reaktív növekedése nélkül. A traumára vagy a fertőzésre adott reakció jellemzője, hogy az izmokban a szabad glutamin körülbelül 50% -kal csökken. Az intracelluláris glutamin ezen veszteségét szelektív műtét, többszörös trauma és égési sérülések, valamint fertőzések és hasnyálmirigy-gyulladás után is megállapították étrendtől függetlenül. A glutamin nemcsak a fehérjeszintézis építőköve, hanem többek között. szintén fontos szubsztrátuma a gyomor-bél traktus sejtjeinek ( enterociták , vastagbélsejtek ) és a májsejtek számára , amelyből azt a tézist dolgozták ki, hogy a glutamin feltételesen esszenciális aminosav, amely különösen súlyos betegségek esetén szükséges. Ennek megfelelően felmerült az a hipotézis, hogy a glutamin-kiegészítés jobb eredményeket eredményez a súlyos betegeknél .

Másrészről egy nemzetközi multicentrikus randomizált kettős- vak vizsgálatot mutatott be több mint 1200 súlyos szervi elégtelenségben szenvedő , mechanikusan lélegeztetett ICU-betegen , mind a kezelési csoportban enterálisan, mind parenterálisan glutamint kaptak, ami szignifikánsan megnövekedett 32,4% -os mortalitást jelentett (placebo 27,2% ) korrigált kockázati tényezővel 28 nap után. Hat hónap után is szignifikánsan magasabb volt a mortalitás glutamin kezeléssel, de a glutamin nem volt hatással a szervi elégtelenségre vagy a fertőzés mértékére. A glutamin-szubsztitúció tehát elavultnak tűnik az intenzív terápiás orvoslásban, és egy megjegyzés még a „glutamin-toxicitásról” is beszél. A súlyosan beteg betegek csökkent glutaminszintje tehát kevésbé lehet a hiány következménye, mint a pozitív adaptációs mechanizmus.

Funkció az idegrendszerben

A glutamin kémiailag szorosan kapcsolódik a gerjesztő aminosav glutaminsavhoz (gyakran csak az ionizált formáról, a glutamátról beszélnek), amely neurotranszmitterként fordul elő a központi idegrendszer glutamaterg szinapszisaiban . Ezeknél a szinapszisoknál a glutamát egy része felszívódik a szomszédos gliasejtekbe, miután felszabadult a szinaptikus résbe . Annak érdekében, hogy a bevitt glutamátot visszaszállítsák a preszinaptikus idegsejtekbe , a glia sejtekben glutaminná alakul, mivel a glutaminnak nincs gerjesztő hatása a posztszinaptikus membránra. A glutamint ezután az idegsejtekben visszaalakítják glutamáttá.

Funkció a tumorsejtek sejttenyészetében

A nagy feleslegben glutamin szükséges a sejt kultúra számos daganatos sejtek . Mint már fentebb említettük, az emberi vér koncentrációja 500–900 µmol / l glutamin, a sejttenyészetben azonban többnyire 2000–4000 µmol / l-t alkalmaznak. A tumorsejtek sok típusa ugyanis lényegesen több glutamint szív fel és metabolizál, mint a test normál sejtjei. Jelenleg sok vita folyik az okokról a tudományos szakirodalomban. Különböző szerzők az onkogén myc fokozott expresszióját javasolták a megnövekedett glutamin felvétel és a tumorok függőségének egyik lehetséges okaként . Ennek a függőségnek köszönhetően különféle glutamin analógokat, például DON-ot , azaserint vagy acivicint tesztelnek és teszteltek különböző szilárd daganatok kezelésére.

Poliglutamin

Számos fontos fehérje tartalmaz poliglutamin egységeket, azaz hosszabb, ismételt glutamin-glutamin kötéseket. Ilyen például a FOXP2 fehérje vagy a Huntingtin, amely kiváltja a Huntington- kórt . A Huntingtin egyesével autoszomális - domináns mutációt okoz a poliglutamin egység feltételes kiterjesztésében a betegség kitörését.

web Linkek

Wikiszótár: Glutamin  - jelentésmagyarázatok, szóeredetek, szinonimák, fordítások

Egyéni bizonyíték

1. ↑ bevitel GLUTAMINE a CosIng adatbázisa az Európai Bizottság, elérhető december 28-án, 2020-ra.
2. ↑ ^{a b c d e f} A Merck S - (+) - Glutamin (PDF) adatlapja , elérhető 2013. február 15-én.
3. ↑ ^{a b} CRC Kémiai és Fizikai Kézikönyv, Szerk. DR Lide, 85. kiadás, CRC Press, Boca Raton, FL, 2005.
4. ↑ ^{a b} bejegyzés az L-glutaminról. In: Römpp Online . Georg Thieme Verlag, hozzáférés: 2013. október 13.
5. ↑ Az élelmiszerek glutamin tartalma. DocMedicus, a Táplálkozási és Megelőzési Társaság, hozzáférés 2013. október 13.
6. ↑ S. Hansen: Aminosavak felfedezése ( Memento 2016. június 15-től az Internet Archívumban ), Berlin 2015.
7. Hard Hardy miniszterelnök: A fehérje aminosavak. In: GC Barrett (szerkesztő): Az aminosavak kémiája és biokémiája. Chapman és Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6 , 9. o.
8. ↑ Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata és Tamio Itoh: Aminosavak előállítása és felhasználása. In: Angewandte Chemie 90 (1978) 187-194; Angewandte Chemie International Edition angol nyelvű változat, 17 , 176-183, doi: 10.1002 / anie.197801761 .
9. ^ PB Soeters, I. Grecu: Van-e elegendő glutaminunk és hogyan működik? Egy orvos véleménye. In: A táplálkozás és anyagcsere évkönyvei. 60. évfolyam , 1. szám, 2012, 17–26., Doi : 10.1159 / 000334880 , PMID 22212454 (áttekintés). ( szabad teljes szöveg ).
10. ↑ Daren Heyland, John Muscedere et al.: A glutamin és az antioxidánsok randomizált vizsgálata kritikus állapotú betegeknél. In: New England Journal of Medicine. 368., 2013, 1489-1497. O., Doi : 10.1056 / NEJMoa1212722 .
11. ↑ Üdvözlet Van den Berghe: Alacsony glutaminszint a kritikus betegség alatt - adaptív vagy rosszul adaptív? In: New England Journal of Medicine. 368., 2013, 1549–1550., Doi : 10.1056 / NEJMe1302301 .
12. ↑ BC Fuchs, BP Bode: Az ASCT2 és LAT1 aminosav transzporterek rákban: partnerek a bűnözésben? In: Szemináriumok a rákbiológiában . 15. évfolyam, 4. szám, 2005. augusztus, 254–266. O., Doi : 10.1016 / j.semcancer.2005.04.005 , PMID 15916903 .
13. ↑ M. Yuneva, N. Zamboni és mtsai.: Hiányosság a glutamin, de nem a glükóz indukálja MYC-függő apoptózis humán sejtekben. In: Sejtbiológiai folyóirat . 178. évfolyam, 1. szám, 2007. július, 93–105. Oldal, doi : 10.1083 / jcb.200703099 . PMID 17606868 . PMC 2064426 (ingyenes teljes szöveg).
14. ↑ DR Wise, RJ DeBerardinis et al.: A Myc egy olyan transzkripciós programot szabályoz, amely stimulálja a mitokondriális glutaminolízist és glutamin-függőséghez vezet. In: A Nemzeti Tudományos Akadémia közleményei . 105. évfolyam, 48. szám, 2008. december, 18782-18787. O., Doi : 10.1073 / pnas.0810199105 . PMID 19033189 . PMC 2596212 (ingyenes teljes szöveg).
15. ^ J. Rutishauser: Huntington-kór: megzavarja a halálos vonzást. (PDF; 163 kB) In: Schweiz Med Forum , 24/2002, 586-587.
16. ↑ E. Cattaneo et al .: Huntington-kór rejtvénye. In: Spektrum der Wissenschaft , 2004. JANUÁR, 60–66.