β-galaktozidáz
| β-galaktozidáz | ||
|---|---|---|
| ||
| Béta-galaktozidáz-tetramer, E. Coli a 3MV0 PDB szerint | ||
| Az emberi fehérje tulajdonságai | ||
| Tömeg / hosszúság elsődleges szerkezet | 649 aminosav | |
| Izoformák | 2 | |
| Azonosító | ||
| Génnevek | GLB1 ; EBP; ELNR1; S-Gal | |
| Külső azonosítók | ||
| Gyógyszerinformáció | ||
| ATC kód | A16 AB04 | |
| DrugBank | DB00103 | |
| Enzim osztályozás | ||
| EK, kategória | 3.2.1.23. , Glikozidáz | |
| Válasz típusa | A terminális β- D- galaktóz-maradékok hidrolízise a β- D- galaktozidokban | |
| Szubsztrát | β- D- galaktozidok | |
| Termékek | β- D- galaktóz | |
| Esemény | ||
| Homológia család | Galaktozidáz 3 | |
| Szülő taxon | Teremtmény | |
β-galaktozidáz (szintén β-galaktozidáz ) olyan enzimek , amelyek hidrolitikusan lehasítható terminál, glikozidos kötött β- D - galaktóz a biomolekulák (például a gangliozidok , glikoproteinek és glükózaminoglikánok ). Minden élőlényben előfordulnak, ahol az anyagcserében különböző szerepük van. A laboratóriumban bakteriális β-galaktozidázt alkalmaznak. A bakteriális laktázon kívül, amely szintén β-galaktozidáz, van egy emberi laktáz is , amely nem szerepel az EC 3.2.1.23 . Az emberi enzimet a GLB1 gén két összekapcsolási változatban kódolja , amelyek mind a lizoszómákban , mind a citoplazmában megtalálhatók . Mutációk a GLB1 gén vezethet különböző típusú gangliozidózis és a típus 4B mucopolysaccharidosis .
funkció
Ahogy exoglycosidases, katalizálják hidrolízisét a glikozidos kötés a β-galactopyranosides. Ez létrehozza a monoszacharid- galaktózt . A β-galaktozidázoknak a feladattól és az élőlénytől függően különböző sajátosságaik vannak; némelyikük az a- L- arabinopiranozidokat is hidrolizálhatja. A ß-galaktozidáz a bél baktérium Escherichia coli hidrolizálja a diszacharid laktóz , hogy D- galaktóz és D- glükózt is gyártja izomer aiiolak-tóz , a természetes indukálószer a lac operon , keresztül intramolekuláris átrendeződéssel. A laktóz ß1 → 4- glikozidos kötése átalakul az allolaktóz ß1 → 6-glikozidos kötésévé. Egy további reakcióban a képződött allolaktózt D- glükózzá és D -galaktózzá hidrolizálja a ß-galaktozidáz, például a laktóz .
használat
A mikrobiológiában és a molekuláris biológiában a β-galaktozidáz génjét , az úgynevezett lacZ-t , amely az Escherichia coli gram-negatív baktériumtól származik , használják riportergénként . A baktériumok módosított a géntechnológia (például kék-fehér szelekció telepek), élesztők (például élesztő két-hibrid rendszer ), vagy akár magasabb rendű szervezetek (például knockout egér ) mutatja a hidrolízis az X-Gal-t (5-bróm-4-klór- 3-indoxil-β- D- galaktopiranozid) a galaktóz és egy kék, vízben oldhatatlan indigót színezék jelzik a génexpresszió a lacZ .
A β-galaktozidáz enzimatikus aktivitását az ONPG ( o- nitrofenil-β- D- galaktopiranozid) hidrolitikus hasításával mérjük . Ipari szempontból a β-galaktozidázt intenzíven használják a tejiparban, például laktózmentes tej előállításakor vagy a tejsavó kezelésében .
osztályozás
A β-galaktozidázok a 35-ös családot alkotják a glikozidázok Henrissat szerinti osztályozásában.
Egyéni bizonyíték
- ↑ UniProt P16278
- ↑ Robert W Wheatley, Summie Lo, Larisa J. Jancewicz, Megan L. Dugdale, Reuben E Huber: Az allolaktóz (lac operon induktor) szintézisének szerkezeti magyarázata a lacZ β-galaktozidáz segítségével, valamint az allolaktóz szintézis és a lac represszor evolúciós kapcsolata. In: Journal of Biological Chemistry , 288. évfolyam, 18. szám, 12993-3005, 2013, doi : 10.1074 / jbc.M113.455436 .
- ↑ Bernard Henrissat: Glikozil-hidroláz családok: osztályozás és bejegyzések listája .